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蛋白質組學

蛋白質磷酸化位點鑒定和定量分析

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 ?。?)背景介紹
  蛋白質磷酸化修飾是生物體內普遍存在的調節機制,雖然細胞內約有30%的蛋白能發生磷酸化,但磷酸化修飾是一個動態過程,在特定時間及特定刺激條件下,細胞內磷酸化蛋白只占總量的1%-2%,并且對磷酸化修飾來說,其本身是一個可逆的過程,磷酸化修飾與去磷酸化修飾的轉換十分快速。因此,磷酸化富集技術對于磷酸化蛋白質組學的研究尤為關鍵。目前,基于IMAC和TiO2的磷酸化肽段富集技術,結合高通量液相色譜質譜聯用技術,成為高通量定性和定量研究蛋白質磷酸化修飾的最有效手段。
 
 ?。?)實驗流程
 
 
 ?。?)案例分析
  a.目的
  SeV感染宿主細胞后,會激活抗病毒天然免疫信號通路。本研究中,我們結合SILAC標記,IMAC富集,以及HILIC色譜分離和高通量質譜檢測,對SeV感染的293T細胞進行磷酸化蛋白質組學分析。找出受SeV刺激調控的磷酸化位點,為天然免疫研究提供新線索。
 
  b.步驟
 
 
  c.結果
  為保證數據準確性,進行了三次生物學重復,一共鑒定到5677個磷酸化肽段,其中4380個磷酸化肽段被定量到。根據皮爾森相關性分析,發現實驗重復性好,數據可靠性高。隨后對發生變化的蛋白磷酸化位點進行了一系列生物信息學分析,結果如下:
 
 
 ?。?)參考文獻
  ● The SCX/IMAC enrichment approach for global phosphorylation analysis by mass spectrometry. Nature Protocols 2008.
 
  ● High-throughput phosphoproteomics reveals in vivo insulin signaling dynamics. Nature Biotechnology 2015.
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